历史

基质辅助激光脱附电离（MALDI）这个术语是由 弗伦茨·希伦坎普 （ 英语 ： Franz Hillenkamp ） （Franz Hillenkamp）， 迈克尔·卡拉斯 （ 英语 ： Michael Karas ） （Michael Karas）和他们的同事在1985年提出的 。这些研究人员发现，氨基酸丙氨酸可以更容易地离子化，如果它被与氨基酸色氨酸混合，并用266纳米的脉冲激光照射。吸收激光能量的色氨酸能帮助非吸收性的丙氨酸被离子化。当与这种“基质”混合，高达2843Da的 溶血肽 （ 英语 ： Melittin ） 多肽都可以被离子化。真正突破大分子量蛋白质的电离技术则是在1985年初，由在岛津制作所工作的田中耕一和他的同事使用被他们称为“超细金属加液体基质方法”，以混合30纳米钴颗粒在甘油中，并用337纳米的氮激光进行电离 。使用这种激光和基质组合，田中耕一能够电离高达34472Da的蛋白羧-A分子，而此方法后来被称为软激光脱附法（Soft Laser Desorption，简称SLD）。2002年，约翰·贝内特·芬恩与田中耕一因各自开发出ESI与SLD方法，而共享一半的诺贝尔化学奖 。随后，卡拉斯和希伦坎普使用尼克酸（nicotinic acid）基质和一个266纳米的激光能够电离67 kDa蛋白质白蛋白（albumin）. 。进一步改进是通过使用355纳米的激光和肉桂酸衍生物阿魏酸，咖啡酸和 芥子酸 （ 英语 ： Sinapinic acid ） 作为基质实现。由于337纳米波长运行的小型和相对廉价的氮激光出现，在1990年代初期推出的第一款商业仪器把MALDI仪器带给了越来越多的研究人员 。今天，大部分被用于MALDI质谱分析的基质都是有机化合物。

参看

肽质量指纹谱 （ 英语 ： Peptide Mass Fingerprinting ） （Peptide Mass Fingerprinting, PMF）

质谱成像 （ 英语 ： Mass spectrometry imaging ）

质谱法

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