词条 泛素

泛素

泛素英语:ubiquitin)是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质,使其被水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候,蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白,如受体,将其从细胞膜上除去。

1974年,G.格鲁斯坦第一次从小牛胸腺中提取8.5kd的多肽(胸腺生成素),后来在哺乳类的组织、鱼类、昆虫等均有发现。

泛素由76个氨基酸组成,分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保留性,人类和酵母的泛素有96%的相似性。

人类基因组约有1万9千个编码基因,蛋白转录后经剪接、修饰,可达几十万种,包括细胞的结构蛋白、激素、酶、转录因子等,有序的调节生命活动。蛋白酶降解,如胰蛋白酶将小肠内的食物蛋白消化成小肽、氨基酸,被小肠吸收;细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞,在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收,不耗能量。

泛素相关文献
泛素
泛素化泛素化系统泛素化是一种酶促的、蛋白质翻译后修饰(PTM)过程,其中来自被激活泛素的二甘氨酸模体中末端甘氨酸的羧基与被修饰蛋白中赖氨酸ε氨基相连形成一酰胺键。将蛋白标记上泛素的过程(泛素化)包括了以下一系列步骤:活化:泛素通过泛素活化酶E1参与的一个两步反应而被激活,并且需要ATP提供能量。第一步是泛素与ATP反应,形成泛素-腺苷酸复合物;第二步是泛素的转移,即泛素与AMP分离并转移到E1的半胱氨酸残基上,泛素的羧基端与E1酶中半胱氨酸的巯基通过硫酯键相连。结合:E1将活化后的泛素通过转硫酯化反应转移到泛素结合酶E2。连接:泛素连接酶E3催化泛素级联反应的最后一步,将结合到E2的泛素转移到目标蛋白上,使目标蛋白的一个赖氨酸与泛素的羧基端的一个甘氨酸通过异构肽键连接,通常这个步骤需要100多个E3连接酶的催化,E3连接酶具有底物识别作用,并且能够与E2和底物相作用,有些E3也可以激活E2...
查看全文
泛素相关标签
翻译后修饰
蛋白质结构
蛋白质
化合物